科學家揭示分子伴侶熱休克蛋白解聚系統(tǒng)的內源性新機制

熱休克反應可觸發(fā)蛋白質聚集體的形成，并誘導由分子伴侶組成的解聚系統(tǒng)。最近研究揭示的幾個明顯的熱誘導聚集的例子，長期以來被認為是蛋白錯誤折疊的結果，其實反映了進化的、適應性的生物分子縮合。近日，美國芝加哥大學的的研究團隊在《Molecular Cell》發(fā)表了題為“Chaperones directly and efficiently disperse stress-triggered biomolecular condensates”的文章。

研究人員發(fā)現酵母解聚系統(tǒng)直接分解熱誘導的內源性多聚腺苷酸結合蛋白（poly(A)-binding protein，Pab1）生物分子縮合物（凝聚物）的速度比分解最常用的錯誤折疊蛋白模型底物熒光素酶的聚集體快幾個數量級，并且除了其效率，熱誘導凝聚分解與熱誘導聚集分解的分子要求和機制行為也不同。分子伴侶熱休克蛋白104（Hsp104）、熱休克蛋白70（Hsp70）和II型熱休克蛋白40（Hsp40）是Pab1凝聚物在體外快速、完全分解的必要條件。

該研究為長期研究的熱休克蛋白建立了一個可靠的內源性熱誘導底物。

論文鏈接：

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1097276522000053?via%3Dihub

注：此研究成果摘自《Molecular Cell》雜志，文章內容不代表本網站觀點和立場，僅供參考。

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