我國科學(xué)家實(shí)現(xiàn)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用的直接測量

    大多數(shù)蛋白質(zhì)在細(xì)胞中執(zhí)行它們的功能，而復(fù)雜的細(xì)胞環(huán)境可以影響蛋白質(zhì)的靜電相互作用，從而對蛋白質(zhì)執(zhí)行其功能造成影響，但影響可達(dá)到何種程度尚不清楚。以往研究都是針對水溶液中的蛋白質(zhì)靜電相互作用進(jìn)行測量的，近期，我國科學(xué)家實(shí)現(xiàn)了在細(xì)胞內(nèi)原位定量測量蛋白質(zhì)靜電相互作用，研究結(jié)果發(fā)表在《Journal of the American Chemical Society》期刊，標(biāo)題為：“Quantifying Protein Electrostatic Interactions in Cells by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy”。

    研究人員利用細(xì)胞內(nèi)核磁共振技術(shù)和雙突變循環(huán)(double mutational cycle，DMC)方法研究了細(xì)胞內(nèi)IgG結(jié)合蛋白質(zhì)GB3中的8對電荷相互作用，并將測定結(jié)果與在緩沖液中測得的靜電相互作用進(jìn)行比較。結(jié)果表明，5對電荷的靜電相互作用無明顯變化，另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，轉(zhuǎn)移自由能是靜電相互作用調(diào)制的主要原因，折疊態(tài)和解折疊態(tài)的轉(zhuǎn)移自由能都影響細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用，后者通常比前者的影響更大。

    這項(xiàng)研究結(jié)果體現(xiàn)了胞內(nèi)環(huán)境對蛋白質(zhì)相互作用的影響，凸顯了在細(xì)胞內(nèi)直接研究蛋白質(zhì)相互作用和蛋白質(zhì)功能的重要性。

    論文鏈接：
https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c10154

    注：此研究成果摘自《Journal of the American Chemical Society》期刊原文章，文章內(nèi)容不代表本網(wǎng)站觀點(diǎn)和立場，僅供參考。

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